β-Amyloid (33-40) 是一种由淀粉样前体蛋白（APP）经过一系列酶切作用产生的短肽片段

成纤维细胞生长因子23（FGF-23）是成纤维细胞生长因子（FGF）家族的重要成员，主要由骨骼中的成骨细胞和骨细胞分泌。FGF-23在调节磷代谢和维生素D合成中发挥着关键作用，是维持全身矿物质平衡的重要激素。 FGF-23的结构与功能 FGF-23是一种分泌型蛋白，由251个氨基酸组成，其N端的信号肽引导其分泌到细胞外。FGF-23通过与成纤维细胞生长因子受体（FGFR）和Klotho蛋白结合，激活一系列细胞内信号通路，从而调节磷代谢和维生素D合成。FGF-23的主要功能包括： 调节磷代谢：FGF-23能够抑制肾脏对磷的重吸收，增加尿磷排泄，从而降低血磷水平。 调节维生素D合成：FGF-23能够抑制肾脏中1α-羟化酶的活性，减少活性维生素D（1,25-二羟维生素D）的合成，从而降低血钙水平。 在生理过程中的作用 FGF-23在维持全身矿物质平衡中发挥着重要作用。它通过调节肾脏对磷的重吸收和维生素D的合成，确保血磷和血钙水平的稳定。此外，FGF-23还参与骨骼的矿化过程，对骨骼健康至关重要。 与疾病的关联 FGF-23的异常表达与多种疾病相关。

在临床研究中，Vaspin水平的变化与多种代谢性疾病的发生和发展密切相关。

重组人BAFF蛋白（Recombinant Human BAFF Protein, His tag）是一种重要的细胞因子，属于肿瘤坏死因子超家族。BAFF（B细胞激活因子）在B细胞的发育、存活和功能调节中发挥着关键作用。通过重组技术生产的带有His标签的BAFF蛋白，为研究BAFF的功能及其在免疫相关疾病中的作用提供了有力工具。 一、在B细胞免疫中的作用 BAFF主要通过与B细胞表面的受体结合，促进B细胞的成熟、存活和抗体分泌。它在维持B细胞稳态和调节体液免疫反应中起着至关重要的作用。在自身免疫性疾病中，BAFF的过度表达可能导致B细胞过度活化，产生自身抗体，从而引发疾病。Recombinant Human BAFF Protein, His tag可用于研究BAFF与其受体的相互作用，揭示其在B细胞免疫中的具体机制。 二、在疾病治疗中的应用 由于BAFF在B细胞免疫中的关键作用，它已成为治疗自身免疫性疾病和某些癌症的潜在靶点。例如，在类风湿性关节炎、系统性红斑狼疮等自身免疫性疾病中，抑制BAFF的活性可以减轻疾病症状。

它通过作用于脂肪细胞上的GHSR-1a受体，促进脂肪的储存，并在一定程度上影响脂肪细胞的大小和数量。

在细胞生物学和生物医学研究中，Betacellulin（BTC，β细胞素）是一种重要的表皮生长因子（EGF）家族成员，广泛参与细胞增殖、分化和存活等过程。Betacellulin在小鼠模型中的研究尤为重要，因为它不仅有助于理解其在正常生理过程中的作用，还为相关疾病的研究提供了重要的工具。 Betacellulin的结构与功能 Betacellulin是一种分泌性糖蛋白，其结构中含有一个EGF样结构域，能够与表皮生长因子受体（EGFR）结合，激活下游信号通路。通过激活EGFR，Betacellulin能够促进细胞的增殖和存活，特别是在上皮细胞和内皮细胞中。此外，Betacellulin还能够调节细胞间的黏附和迁移，对组织的形成和修复具有重要作用。 在小鼠模型中的应用 在小鼠模型中，Betacellulin的研究主要集中在以下几个方面： 胚胎发育：Betacellulin在小鼠胚胎发育过程中发挥关键作用，特别是在器官形成和组织分化中。研究表明，Betacellulin能够促进胚胎干细胞的增殖和分化，确保胚胎的正常发育。

Recombinant Human CXCR1 Protein-VLP已显示出显著的免疫调节潜力。

等温扩增变色检测试剂盒是一种基于环介导等温扩增（LAMP）技术的核酸检测工具，能够在恒定温度下快速扩增目标DNA，并通过颜色变化直观地判断检测结果。这种技术无需复杂的温度循环设备，操作简便，适合快速检测病原体和微生物污染。 产品特性 高灵敏度：灵敏度比传统PCR方法高2-5个数量级，检测下限可达20-200 copies/μL。 快速检测：仅需1小时即可完成反应，适合快速诊断。 可视化结果：无需电泳，通过颜色变化（如紫罗兰或蓝紫色变为天蓝色或深天蓝色）即可判断结果。 防污染设计：采用dU掺入和热敏型UDG酶技术，有效防止扩增产物污染。 应用场景 该试剂盒广泛应用于检测生物样品中的病原体、微生物污染等。例如，碧云天的BeyoColor™等温扩增变色检测试剂盒可用于检测特定病原体的感染。此外，一些试剂盒还专门用于检测支原体污染，如BeyoColor™支原体等温扩增变色检测试剂盒。 使用方法 配制反应体系：将LAMP Master Mix、引物、模板DNA、Bst DNA Polymerase等组分混合。 反应条件：在61-65℃下孵育30-60分钟。

LL37具有广谱抗菌活性，能够有效杀灭革兰氏阳性菌、革兰氏阴性菌、真菌和某些病毒。

流感病毒是一种高度变异的RNA病毒，其表面的血凝素（HA）蛋白是病毒入侵宿主细胞的关键结构。HA蛋白的第518至526位氨基酸序列（Influenza HA (518-526)）是一个重要的免疫表位，能够被宿主的免疫系统识别，从而激发免疫反应。这一表位在流感病毒的感染和免疫防御中发挥着关键作用。 HA蛋白的结构与功能 血凝素（HA）是流感病毒表面的主要糖蛋白，负责病毒与宿主细胞的结合和融合过程。HA蛋白由HA1和HA2两个亚基组成，其中HA1亚基负责与宿主细胞表面的糖蛋白受体结合，而HA2亚基则在病毒与宿主细胞膜融合过程中发挥作用。HA蛋白的高度变异特性使得流感病毒能够逃避宿主的免疫监视，导致流感疫情的反复爆发。 HA (518-526)表位的免疫学意义 HA (518-526)表位是HA蛋白中被宿主免疫系统识别的关键片段之一。研究表明，这一表位能够被细胞毒性T淋巴细胞（CTL）识别，从而激活免疫反应，清除感染的细胞。CTL通过识别HA (518-526)表位，能够特异性地杀死被流感病毒感染的细胞，从而阻止病毒的进一步传播。

深入研究TSLP的生物学功能和作用机制，对于理解免疫系统的复杂性以及开发新的治疗策略具有重要意义。

血栓海绵蛋白-1（Thrombospondin-1，TSP-1）是一种多功能的细胞外基质蛋白，参与多种生理和病理过程，包括细胞黏附、迁移、增殖和凋亡。TSP-1在血管生成、炎症反应和肿瘤生物学中发挥重要作用。LSKL是一种四肽抑制剂，能够特异性地抑制TSP-1的功能，从而调节TSP-1介导的生物学过程。 LSKL的结构与功能 LSKL的序列是Leu-Ser-Lys-Leu，是一种合成的四肽。它通过与TSP-1的特定结构域结合，抑制TSP-1的功能。TSP-1含有多个结构域，其中一些结构域能够与细胞表面受体（如CD36、CD47等）结合，介导细胞信号传导和细胞间相互作用。LSKL通过竞争性结合这些结构域，阻断TSP-1与受体的相互作用，从而抑制TSP-1的功能。 抑制机制 TSP-1在多种生理和病理过程中发挥重要作用。例如，TSP-1能够通过与CD36结合，抑制血管生成，从而在肿瘤生长和转移中发挥抑制作用。此外，TSP-1还能够通过与CD47结合，调节细胞凋亡和炎症反应。LSKL通过抑制TSP-1的这些功能，能够调节相关生物学过程。

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