在细胞实验中，该标记蛋白可用于检测CD7在细胞表面的表达水平和分布情况。

在分子生物学和生物化学研究中，磷酸酶是一类重要的酶，用于去除核酸和蛋白质末端的磷酸基团。热敏磷酸酶（Thermolabile Phosphatase）作为一种特殊的磷酸酶，因其独特的热敏感性而备受关注。它在实验中提供了精准的去磷酸化控制，成为实验室中不可或缺的工具。 热敏磷酸酶的特性 热敏磷酸酶的主要特点是其在高温下迅速失活。这种特性使得它在实验中可以被精确地控制，避免了过度去磷酸化的问题。在反应过程中，热敏磷酸酶能够在适中的温度下高效地去除磷酸基团，而在需要终止反应时，通过简单的加热步骤即可使其失活。这种精准的调控能力使其在多种实验中表现出色。 广泛的应用 热敏磷酸酶在分子生物学研究中具有广泛的应用。例如，在DNA克隆实验中，它被用于去除DNA片段的5'磷酸基团，防止片段的自身环化，从而提高克隆效率。在RNA研究中，热敏磷酸酶可以用于去除RNA末端的磷酸基团，帮助研究RNA的加工和修饰过程。此外，它还被用于蛋白质的去磷酸化研究，帮助科学家了解蛋白质的修饰状态和功能调控。

CD5是一种共抑制分子，广泛表达于T细胞和B细胞表面。

重组人LY6G6D蛋白（Recombinant Human LY6G6D Protein），带有hFc标签，是一种在免疫学和肿瘤学研究中具有重要价值的蛋白质。LY6G6D（Lymphocyte antigen 6 complex, locus G6D）属于Ly6家族，是一种糖基磷脂酰肌醇（GPI）锚定的细胞表面蛋白，主要在活化的T细胞和某些肿瘤细胞上表达。hFc标签的引入，使得该蛋白能够通过蛋白A/G亲和层析高效纯化，并增强其在实验中的稳定性和可溶性。 在功能上，LY6G6D参与调节T细胞的活化和增殖，影响免疫应答的强度和持续时间。研究表明，LY6G6D在肿瘤免疫逃逸中发挥重要作用，其表达与某些肿瘤的免疫微环境密切相关。此外，LY6G6D还可能参与细胞间的黏附和信号传导，影响肿瘤细胞的迁移和侵袭能力。 重组人LY6G6D蛋白的制备通常采用哺乳动物细胞表达系统，以确保其正确的折叠和翻译后修饰。这种高纯度的重组蛋白可用于体外实验，如受体-配体结合分析、信号通路研究、药物筛选以及抗体开发等。

适用性强：既可用于预制凝胶染色（胶染法），也可用于电泳后染色（泡染法），兼容多种核酸类型。

β-Amyloid是由淀粉样前体蛋白（APP）经过一系列酶切作用产生的肽段。β-Amyloid (1-11)是其N端的11个氨基酸片段，序列通常为：DAEFRHDSGYEV。这一片段在β-Amyloid的聚集和毒性中起着重要作用。研究表明，β-Amyloid (1-11)能够自发聚集形成低聚物和纤维，这些聚集物对神经元具有毒性，导致神经元功能障碍和死亡。 β-Amyloid (1-11)的聚集与毒性 β-Amyloid (1-11)的聚集过程是AD病理特征的重要组成部分。在生理条件下，β-Amyloid (1-11)通常是可溶性的，但在AD患者的大脑中，它会异常聚集形成淀粉样斑块。这些斑块不仅干扰神经元之间的信号传递，还会激活神经胶质细胞，引发炎症反应，进一步加剧神经元的损伤。 此外，β-Amyloid (1-11)的聚集还会影响细胞内的钙离子平衡，导致线粒体功能障碍和氧化应激，最终导致神经元的凋亡。这些机制共同作用，导致AD患者出现记忆减退、认知功能下降等症状。 研究与应用 β-Amyloid (1-11)作为研究AD的关键片段，具有重要的应用价值。

对 Tuftsin 的研究不断深入。科学家们通过分子生物学和免疫学方法，进一步揭示了其作用机制。

重组人BLOC1S2蛋白（Recombinant Human BLOC1S2 Protein）是BLOC-1复合物的重要亚基，分子量约11.35 kDa，在大肠杆菌中表达，纯度>95%，内毒素<1 EU/μg。作为溶酶体相关细胞器（LRO）生物发生的核心组分，BLOC1S2与AP-3复合物协同调控膜蛋白货物分选，确保血小板致密颗粒、黑素体等特化细胞器的正常形成。 结构与功能机制 BLOC1S2通过其N端结构域与BLOC-1其他亚基（如BLOC1S1、SNAPIN）相互作用，形成稳定复合物，介导囊泡运输与膜融合。重组蛋白保留天然构象，可用于体外重构BLOC-1复合物，研究其在神经突延伸、溶酶体定位及细胞增殖中的功能。 突破性应用 溶酶体贮积症研究：BLOC1S2缺陷导致Hermansky-Pudlak综合征（HPS），重组蛋白为解析HPS病理机制提供工具。 神经退行性疾病模型：BLOC-1复合物功能障碍与帕金森病相关，rhBLOC1S2可辅助筛选潜在治疗靶点。 药物递送载体：利用其膜蛋白分选功能，开发溶酶体靶向药物递送系统，提升基因/蛋白疗法效率。

在成年个体中，IGF-BP-4 也参与维持组织的稳态和修复受损组织。

重组小鼠巨噬细胞炎症蛋白 - 1α（Recombinant Mouse MIP - 1α，也称 CCL3）是一种重要的趋化因子，在免疫反应和炎症调控中发挥着关键作用。它通过调节多种免疫细胞的迁移和活性，影响免疫反应的类型和强度，是免疫学研究中的重要工具。 MIP - 1α 的结构与功能 MIP - 1α 是一种单链多肽，分子量约为8 - 10kDa。重组小鼠 MIP - 1α 通过基因工程技术生产，具有高度的纯度和生物活性。它属于 CC 趋化因子家族，主要通过与 CCR1、CCR3 和 CCR5 受体结合，调节免疫细胞的趋化性和功能。 在免疫反应中的作用 MIP - 1α 在免疫反应中发挥着多种重要作用。它能够吸引单核细胞、巨噬细胞、树突状细胞和 T 细胞向炎症部位迁移，增强免疫反应的强度。此外，MIP - 1α 还能够调节巨噬细胞的活性，促进炎症因子的释放，增强免疫反应的整体效率。研究表明，MIP - 1α 在维持免疫系统的稳态和调节免疫反应的平衡方面具有不可替代的作用。 在炎症反应中的作用 MIP - 1α 在炎症反应中也发挥着关键作用。

重组人LRIG1蛋白的制备通常采用真核表达系统，以确保其正确的折叠和翻译后修饰。

MARK（Microtubule Affinity-Regulating Kinase） 是一种微管相关蛋白激酶，主要参与调节微管的动态稳定性和细胞骨架的重组。MARK激酶通过磷酸化其底物蛋白，影响细胞的形态、运动和信号传导。因此，MARK底物（MARK Substrate） 在细胞生物学中具有重要的研究价值。 MARK激酶的功能 MARK激酶是一类丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶，主要作用于微管相关蛋白（MAPs），如tau蛋白和MAP2。这些蛋白在维持微管的稳定性和细胞骨架的完整性中发挥关键作用。MARK激酶通过磷酸化这些底物蛋白，调节它们与微管的结合能力，从而影响微管的动态平衡。 在神经系统中，MARK激酶的活性与神经退行性疾病密切相关。例如，在阿尔茨海默病（AD）中，MARK激酶的过度激活导致tau蛋白的过度磷酸化，进而形成神经纤维缠结，这是AD的病理特征之一。 MARK底物的生物学意义 MARK底物主要包括tau蛋白、MAP2和MAPT等微管相关蛋白。这些蛋白在细胞内的分布和功能受到MARK激酶的严格调控。

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