通过重组技术生产的重组人波形蛋白，具有高度的纯度和生物活性。

黑色素的生成是一个复杂的生物化学过程，其中酪氨酸酶（Tyrosinase）起着至关重要的作用。[Asp371]-Tyrosinase (369-377), human 是一种合成肽，其序列对应于人类酪氨酸酶蛋白的第 369 至 377 位氨基酸。这种肽段在研究酪氨酸酶的功能和黑色素生成机制中具有重要价值。 酪氨酸酶与黑色素生成 酪氨酸酶是一种铜依赖性酶，主要存在于黑色素细胞中，负责催化黑色素合成的两个关键步骤：酪氨酸的羟化和多巴的氧化。黑色素是皮肤、毛发和眼睛颜色的主要决定因素，同时也具有抗氧化和光保护功能。因此，酪氨酸酶的活性直接决定了黑色素的生成量和类型。 [Asp371]-Tyrosinase (369-377) 的研究价值 [Asp371]-Tyrosinase (369-377) 是酪氨酸酶的一个特定区域，其序列中含有一个关键的天冬氨酸残基（Asp371）。这个残基在酪氨酸酶的活性中心中起着重要作用，参与酶的催化机制。通过研究这个肽段，科学家们可以深入了解酪氨酸酶的结构与功能关系，以及其在黑色素生成中的具体作用机制。

Wnt信号通路在胚胎发育、细胞增殖、分化以及组织稳态维持等诸多生理过程中发挥着关键作用。

LL-37是一种广泛存在于人体中的抗菌肽，因其在免疫防御和抗菌活性中的重要作用而备受关注。LL-37, scrambled（LL-37随机化肽）是LL-37的一种结构变体，其氨基酸序列被打乱，但保留了原始肽的组成。这种随机化肽在研究LL-37的功能和机制中具有重要意义。 LL-37的结构与功能 LL-37是一种由37个氨基酸组成的抗菌肽，富含赖氨酸（Lys）和亮氨酸（Leu），其N端的LL-37序列是其抗菌活性的核心区域。LL-37通过与细菌细胞膜上的负电荷磷脂相互作用，破坏细胞膜的完整性，从而杀死细菌。此外，LL-37还能够调节免疫反应，促进炎症细胞的趋化和激活，增强宿主的免疫防御能力。 LL-37, scrambled的作用 LL-37, scrambled是通过随机化LL-37的氨基酸序列得到的肽段。尽管其氨基酸组成与LL-37相同，但由于序列的随机化，其结构和功能发生了显著变化。研究表明，LL-37, scrambled的抗菌活性显著降低，这表明LL-37的抗菌功能与其特定的氨基酸序列和空间结构密切相关。

重组生物素化人FGL1蛋白（His-Avi Tag）的出现，为这一领域的研究带来了新的突破。

Angiostatin K1-3是一种由纤溶酶原衍生的蛋白片段，具有显著的抗血管生成和抗肿瘤生长活性。它由纤溶酶原的前三个kringle结构域组成，分子量约为30 kDa。Angiostatin K1-3通过抑制内皮细胞的增殖和迁移，发挥其抗血管生成的作用。研究表明，Angiostatin K1-3的抑制活性比K1-4更强，其ED₅₀值为70 nM。 Angiostatin K1-3的作用机制涉及多个信号通路。它能够通过激活AP1和Ets1，诱导E-selectin的表达，进而发挥抗血管生成的作用。此外，Angiostatin K1-3还可以通过与多种受体结合，如整合素αvβ3、ATP合酶等，抑制细胞的增殖和迁移。 在临床应用方面，Angiostatin K1-3因其抗血管生成的特性，被认为是一种有潜力的抗癌治疗手段。目前，相关的临床试验正在进行中，以评估其在癌症治疗中的效果。此外，Angiostatin K1-3的重组蛋白已被成功制备，并在体外和体内实验中显示出良好的抗血管生成和抗肿瘤活性。

重组人Wnt-3a蛋白通过先进的重组技术生产，能够保持其天然的生物活性。

重组人LAIR1蛋白（Recombinant Human LAIR1 Protein）是一种重要的免疫抑制性受体，属于免疫球蛋白超家族成员，主要表达于多种免疫细胞表面，包括T细胞、B细胞、自然杀伤细胞（NK细胞）以及树突状细胞等。LAIR1（Leukocyte-Associated Immunoglobulin-Like Receptor 1）通过其胞外结构域与胶原蛋白等配体结合，传递抑制性信号，从而调控免疫细胞的活化、增殖和效应功能，在维持免疫稳态和防止过度免疫反应中发挥关键作用。 该重组蛋白通常采用真核表达系统（如HEK293细胞）制备，确保了其天然构象和生物活性。其N端或C端常融合His标签或hFc标签，便于通过亲和层析进行高效纯化，获得高纯度、高稳定性的蛋白产物。这种设计不仅提高了蛋白的溶解性和稳定性，也方便了后续的实验操作，如ELISA、Western blot、免疫沉淀及受体-配体相互作用研究等。 研究表明，LAIR1在自身免疫病、感染免疫及肿瘤免疫逃逸等过程中具有重要作用。

尽管Vaspin的功能已经得到了一定程度的揭示，但其在代谢调节中的具体机制仍需进一步研究。

在免疫学和生物医学研究中，Recombinant Mouse CD300A Protein, hFc Tag（重组小鼠CD300A蛋白，人IgG Fc标签）正逐渐成为研究的焦点。CD300A是一种C型凝集素受体，主要表达于髓系细胞（如巨噬细胞、单核细胞和树突状细胞）表面，在免疫调节和炎症反应中发挥着重要作用。 CD300A的功能与作用机制 CD300A通过识别和结合糖基化的病原体相关分子模式（PAMPs）和损伤相关分子模式（DAMPs），在免疫反应中发挥调节作用。它能够与多种糖类配体结合，激活或抑制免疫细胞的活化状态。例如，CD300A可以识别细菌和真菌表面的糖类配体，从而促进免疫细胞的吞噬作用和炎症反应。此外，CD300A还参与调节免疫细胞的迁移和细胞因子的分泌，影响炎症反应的强度和持续时间。 在炎症反应中，CD300A的激活可以促进促炎细胞因子的产生，增强免疫细胞的杀伤能力。然而，在某些情况下，CD300A的过度激活可能导致免疫反应失控，引发慢性炎症。因此，CD300A在维持免疫系统平衡方面具有重要作用。

SDF - 1β 对多种细胞类型具有趋化活性，包括 B 细胞、T 细胞和单核细胞等。

在生物医学研究中，重组食蟹猴DR6蛋白（Recombinant Cynomolgus DR6 Protein）作为一种重要的研究工具，正逐渐成为细胞凋亡和免疫调节领域的重要焦点。DR6（死亡受体6）是一种肿瘤坏死因子受体超家族成员，广泛参与细胞凋亡和免疫反应的调节。 DR6通过其胞外结构域与配体结合后，能够激活一系列下游信号通路，导致细胞凋亡。这一过程在维持组织稳态、清除损伤细胞以及防止肿瘤发生中起着关键作用。此外，DR6在免疫系统中也发挥着重要作用，通过调节免疫细胞的存活和功能，影响免疫反应的强度和持续时间。 重组食蟹猴DR6蛋白的制备，利用了重组蛋白技术和His Tag的纯化优势，使得该蛋白的生产更加高效和稳定。His Tag的添加便于通过金属离子亲和层析等方法进行纯化，提高了蛋白的纯度和产量，为大规模的实验研究提供了可能。 在基础研究中，重组食蟹猴DR6蛋白可用于体外实验，研究其在细胞凋亡中的具体作用机制。例如，通过与细胞共培养，可以观察DR6对细胞凋亡的影响，揭示其与下游信号分子的相互作用。

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